Biokemiske enzymer. Struktur, egenskaber og funktioner

Cellen af alle levende organismer, millioner af kemiske reaktioner finder sted. Hver af dem er vigtig, så det er vigtigt at fastholde hastigheden af biologiske processer på et højt niveau. Næsten hver reaktion katalyseres af dets enzym. Hvad er enzymer? Hvad er deres rolle i et bur?

Enzymer. definition

Udtrykket "enzym" er afledt fra latin fermentum - surdej. De kan også kaldes enzymer fra det græske da Zyme - "i stormskridt."

Enzymer - biologisk aktive stoffer, så enhver reaktion, som sker i cellen, kan ikke undvære dem. Disse forbindelser virker som katalysatorer. Følgelig helst enzym har to vigtige egenskaber:

1) Enzym accelererer biokemisk reaktion, men den er ikke forbruges.

2) Værdien af ligevægtskonstanten ændrer sig ikke, men kun accelererer opnåelsen af denne værdi.

Enzymer fremskynde biokemiske reaktioner i tusindvis, og i nogle tilfælde, en million gange. Det betyder at alle intracellulære processer i fravær af enzymsystemet er stort set ikke, og selve cellen dør. Derfor er høj rolle enzymer som aktive bestanddele.

En række enzymer gør det muligt at sprede regulere cellemetabolisme. I nogen kaskade af reaktioner, der finder del mange forskellige klasser af enzymer. Biologiske katalysatorer har en høj selektivitet gennem en særlig konformation af molekylet. T. Til. I de fleste tilfælde enzymer er protein i naturen, er de i tertiær eller kvaternær struktur. Årsagen er igen specificiteten af molekylet.

Funktionen af enzymer i cellen

Den vigtigste opgave for enzymet - acceleration tilsvarende reaktion. Nogen kaskade processer, eftersom nedbrydning af hydrogenperoxid og slutter glycolyse, kræver tilstedeværelsen af en biologisk katalysator.

Korrekt funktion af enzymer opnået høj specificitet over for et specifikt substrat. Det betyder, at katalysatoren kun kan accelerere vis reaktion og ikke mere, selv meget ens. Ved graden af specificitet af enzymet, følgende grupper:

1) Enzymer med absolut specificitet, når katalyseret af kun en enkelt reaktion. For eksempel collagenase fordøjer collagen og maltase spalter maltose.

2) Enzymer med relativ specificitet. Dette omfatter stoffer, der kan katalysere en bestemt klasse af reaktioner, for eksempel hydrolytisk spaltning.

biokatalysator arbejdet begynder med tilslutning af dens aktive sted til substratet. Samtidig taler om den supplerende ligner en lås og nøgle. Dette henviser til en fuld kamp med substratet danner det aktive center, som gør det muligt at accelerere reaktionen.

Det næste trin består i løbet af reaktionen. Dens hastighed stiger ved indvirkning af enzymet komplekset. I sidste ende får vi enzymet, som er forbundet med reaktionsprodukterne.

Afsluttende fase - at fjerne reaktionsprodukterne fra enzymet, hvorefter det aktive sted igen bliver fri for en anden operation.

Skematisk kan arbejde enzymet ved hvert trin skrives som:

1) S + E -> SE

2) SE -> SP

3) SP -> S + P, hvor S - er underlaget, E - enzymet, og P - produkt.

klassifikation af enzymer

I den menneskelige krop, kan du finde et stort antal enzymer. Al viden om deres funktioner og arbejde blev systematiseret, og som følge heraf var der en fælles nomenklatur, hvorigennem du nemt kan afgøre, hvad der er en særlig katalysator. Her er seks grundlæggende klasser af enzymer, samt nogle eksempler på undergrupper.

1. Oxidoreductase.

Enzymer af denne klasse katalysere redoxreaktioner. Samlet inddrevet 17 undergrupper. Oxidoreduktaser er sædvanligvis ikke-proteindelen billede vitamin eller hem.

Blandt oxidoreduktaser er ofte fundet følgende undergrupper:

a) dehydrogenase. Biokemi-dehydrogenase enzym spaltning hydrogenatomer og overføre det til et andet underlag. Denne undergruppe er mest almindelig i reaktionerne på respiration, fotosyntese. Som en del af dehydrogenase nødvendigvis til stede i form af coenzym NAD / NADH eller flavoproteiner FAD / FMN. Ofte er der metalioner. Eksempler indbefatter enzymer, såsom tsitohromreduktazy, pyruvatdehydrogenase, isocitratdehydrogenase, og også mange leverenzymer (lactatdehydrogenase, glutamatdehydrogenase, og så videre. D.).

b) oxidaser. Et antal enzymer katalyserer tilsætningen af oxygen til hydrogen, hvorved reaktionsprodukterne kunne være vand eller hydrogenperoxid (H ₂ 0, H ₂ 0 _2). Eksempler på enzymerne cytochromoxidase, tyrosinase.

c) peroxidase og katalase - enzymer, der katalyserer nedbrydningen _{H2O 2} til vand og oxygen.

g) oxygenase. Disse biokatalysatorer accelerere oxygen fastgørelse til underlaget. Dofamingidroksilaza - et af eksemplerne på sådanne enzymer.

2. transferaser.

Målenzymer for denne gruppe er overførsel af radikaler med stoffet af donor stof til modtageren.

a) methyltransferase. DNA-methyltransferase - nøgleenzymer, der styrer processen med DNA-replikation. Methylering nukleotider spiller en vigtig rolle i reguleringen af nukleinsyre arbejde.

b) acyltransferase. Enzymer af denne undergruppe transporteres fra et molekyle til et andet acylgruppe. Eksempler acyltransferaser: lecithin-cholesterolacyltransferase (bærer funktionel gruppe med en fedtsyre på cholesterol), lizofosfatidilholinatsiltransferaza (acylgruppe overføres til lysophosphatidylcholin).

c) aminotransferaser - enzymer, der er involveret i omdannelsen af aminosyrer. Eksempler på enzymer, alaninaminotransferase, der katalyserer syntesen af alanin fra pyruvat og glutamat ved at overføre en aminogruppe.

g) phosphotransferase. Enzymer katalyserer tilsætningen af denne undergruppe af phosphatgruppen. Et andet navn phosphotransferase kinase, er mere almindelig. Eksempler indbefatter enzymer, såsom hexokinase og aspartat, som er fastgjort til hexose phosphatrester (hovedsageligt glucose) og asparaginsyre , henholdsvis.

3. Hydrolaser - en klasse af enzymer, som katalyserer spaltningen af bindinger i molekylet, efterfulgt af tilsætning af vand. Stoffer, der hører til denne gruppe - det vigtigste fordøjelsesfremmende enzym.

a) esteraser - bryde esterbindingerne. Eksempel - lipaser, som nedbryder fedtstoffer.

b) glycosidaser. Biokemiske enzymer af denne serie ligger i ødelæggelse af glycosidbindinger af polymerer (oligosaccharider og polysaccharider). Eksempler: amylase, sucrase, maltase.

c) peptidase - enzymer, der katalyserer nedbrydningen af proteiner til aminosyrer. Peptidase-relaterede enzymer, såsom pepsin, trypsin, chymotrypsin, karboiksipeptidaza.

g) amidaser - spalter amidbindinger. Eksempler: .. Arginase, urease, glutaminase etc. Mange amidase enzymer findes i ornithin cyklus.

4. Lyaser - enzymer til samme funktioner hydrolaser, men i spaltningen af bindinger i molekyler, der ikke indtages vand. Enzymer af denne klasse har altid en del af ikke-proteindel, for eksempel i form af vitamin B1 og B6.

a) decarboxylase. Disse enzymer virker på C-C-binding. Eksempler er glutaminsyredecarboxylase eller pyruvatdecarboxylase.

b) hydratase og dehydratase - enzymer, der katalyserer spaltningen af C-O-bindinger.

c) amidin--lyaser - ødelægger C-N-bindingen. Eksempel: argininsuktsinatliaza.

g) R-O-lyase. Sådanne enzymer er sædvanligvis spaltes en phosphatgruppe fra et substratmateriale. EKSEMPEL: adenylylcyclase.

Biokemi af enzymer baseret på deres struktur

Evnen af hvert enzym bestemmes af den enkelte, kun hans iboende struktur. Ethvert enzym - er primært protein, og dets struktur og graden af foldning spiller en afgørende rolle for dens funktion.

Hver biokatalysator er kendetegnet ved tilstedeværelsen af det aktive center, der på sin side, er opdelt i flere særskilte funktionelle områder:

1) Katalytisk Centre - en særlig region af proteinet, hvori enzymet adhærens til substratet. Afhængigt af konformationen af proteinmolekylet katalytiske center kan tage en række former, hvilket skulle svare til substratet samt en lås og nøgle. En sådan kompleks struktur forklarer, hvorfor enzymproteinet er i tertiær eller kvaternær tilstand.

2) Adsorption Centre - fungerer som en "indehaver". Her først og fremmest kommunikation foregår mellem enzymet molekyle og substratmolekylet. Men den forbindelse, der danner adsorption centrum, meget svag, og dermed den katalytiske reaktion er reversibel på dette stadium.

3) allosteriske centre kan være placeret i det aktive center, og på tværs af hele overfladen af enzymet. Deres funktion - regulering af enzymet. Foregår via molekyler inhibitorer og aktivatorer molekyler.

De aktivatorproteiner binder til enzymmolekylet, fremskynde dens drift. Inhibitorer, tværtimod, inhiberer katalytisk aktivitet, og dette kan ske på to måder: enten molekylet binder til den allosteriske midterområdet af den aktive center af enzymet (kompetitiv inhibering) eller den er fastgjort til en anden region af proteinet (ikke-konkurrerende inhibering). Kompetitiv inhibering anses for mere effektiv. Efter således lukkede rum for substratbinding til enzymet, og denne proces er kun muligt i tilfælde af praktisk taget fuldstændig sammenfald af inhibitoren molekylet og danne et aktivt center.

Enzym ofte ikke består af aminosyrer, men også af andre organiske og uorganiske stoffer. Følgelig isoleret apoenzym - proteinholdig portion coenzym - organisk del og cofaktor - uorganisk del. Coenzym kan repræsenteres ulgevodami, fedtstoffer, nukleinsyrer, vitaminer. Til gengæld co-faktoren - er ofte et bærende metalioner. Enzymaktivitet bestemmes af dens struktur: Yderligere stoffer indbefattet i sammensætningen, ændre katalytiske egenskaber. Forskellige typer af enzymer - er resultatet af en kombination af alle disse faktorer danner et kompleks.

Regulering af arbejde af enzymer

Enzymer som den biologisk aktive substans er ikke altid nødvendigt for kroppen. Biokemi af enzymer er, at de kan i tilfælde af overdreven katalyse skade levende celler. For at undgå skadelige virkninger på kroppen enzymer er nødvendige for at en eller anden måde at regulere deres arbejde.

T. Til. Enzymer er proteiner i naturen, er de let destrueres ved høje temperaturer. denaturering proces er reversibel, men det kan påvirke stoffet væsentligt.

pH spiller også en vigtig rolle i reguleringen. Maksimal enzymaktivitet observeres generelt ved neutralt pH (7,0-7,2). har også enzymer, som arbejder kun under sure betingelser eller kun i alkalisk. Således i de cellulære lysosomer opretholdt lav pH, ved hvilken den maksimale aktivitet af hydrolytiske enzymer. I tilfælde af utilsigtet kontakt med cytoplasmaet, hvor miljøet er tættere på neutral, vil deres aktivitet falde. En sådan beskyttelse fra "samopoedaniya" er baseret på funktionerne i hydrolase.

Det er værd at nævne om vigtigheden af coenzym og cofaktor i sammensætningen af enzymer. Tilstedeværelsen af vitaminer eller metalioner signifikant påvirke funktionen af nogle bestemte enzymer.

Nomenklatur af enzymer

Alle enzymer i kroppen kaldes efter deres tilhører en af de klasser, samt som substrat, hvormed de reagerer. Nogle gange den systematiske nomenklatur bruges ikke én, men to af substratet i titlen.

Eksempler på navnene på nogle enzymer:

1. Leverenzymer: lactat degidrogen aza-glutamat-aza-degidrogen.
2. Fuld systematiske navn af enzymet: laktat + NAD-aza -oksidoredukt.

Konserverede og trivielle navne, der ikke overholder reglerne for nomenklatur. Eksempler er fordøjelsesenzymer: trypsin, chymotrypsin, pepsin.

Processen med syntesen af enzymer

Funktionerne af enzymer bestemmes selv på det genetiske niveau. Da molekylet er stort -. Protein, og dens syntese er nøjagtig den samme som processerne for transkription og translation.

Syntese enzymer sker på følgende måde. Indledningsvis DNA læse information om det ønskede enzym til dannelse af mRNA. Messenger-RNA koder for alle aminosyrer, der indgår i enzymet. Regulering af enzymer kan også forekomme på DNA-niveau, hvis produktet af reaktionen katalyseret nok gentransskription stopper og tværtimod, hvis der er behov i produktet, det aktiverer transskription processen.

Når mRNA blev frigivet i cytoplasmaet, den næste fase - udsendelse. På ribosomer endoplasmatiske reticulum syntetiseret primære kæde bestående af aminosyrer bundet ved peptidbindinger. Imidlertid kan proteinmolekylet i den primære struktur endnu ikke udføre dets enzymatiske funktion.

Enzymaktiviteten er afhængig af proteinstrukturer. Samme EPS protein forekommer snoning, hvorved der dannes første sekundære og derefter tertiær struktur. Syntesen af nogle enzymer er stoppet på dette stadium, men kan forbedre katalysatoraktiviteten er ofte nødvendigt fastgørelse og cofaktor coenzym.

I visse områder af det endoplasmatiske reticulum leveres fastgjort organiske komponenter af enzymet: sukkerarter, nukleinsyrer, fedtstoffer og vitaminer. Nogle enzymer kan ikke fungere uden tilstedeværelse af coenzym.

Cofaktor spiller en afgørende rolle i dannelsen af den kvaternære struktur af proteinet. Nogle af funktionerne af enzymer er kun tilgængelige, når proteindomænet organisation. Derfor er det meget vigtigt for deres tilstedeværelse kvaternær struktur, hvori et bindeled mellem flere protein-globuler er en metalion.

Multiple former af enzymer

Der er situationer, hvor det er nødvendigt tilstedeværelsen af flere enzymer, der katalyserer den samme reaktion, men adskiller sig fra hinanden i visse henseender. For eksempel kan enzymet arbejde ved 20 grader, men ved 0 grader, vil han ikke være i stand til at udføre sine funktioner. Hvad skal man gøre i en sådan situation, den levende krop ved lave temperaturer?

Dette problem er let løses ved tilstedeværelsen af flere enzymer, der katalyserer den samme reaktion, men i forskellige arbejdsbetingelser. Der er to typer af flere former for enzymer:

1. Isoenzymer. Sådanne proteiner kodes af forskellige gener, er de sammensat af forskellige aminosyrer, men katalyserer den samme reaktion.
2. Sande flere former. Disse proteiner er transkriberet fra det samme gen, men forekommer på ribosomer modifikation peptider. På de producerede flere former af det samme enzym.

Som følge heraf er multiple former af den første type er dannet på det genetiske niveau, når den anden - på den posttranslationelle.

Betydning enzymer

Brugen af enzymer i medicin kommer ned til udstedelse af nye lægemidler, som en del af hvilke stoffer er allerede i de rette mængder. Forskerne har endnu ikke fundet en måde at stimulere syntesen af manglende enzymer i kroppen, men er nu vidt udbredt medicin, der kan gøre op for varigheden af deres ulempe.

Forskellige enzymer i en celle til at katalysere mange reaktioner til vedligeholdelse af livet. En af disse repræsentanter enizmov nukleaser gruppe: endonuklease og exonuclease. Deres arbejde er at opretholde et konstant niveau af nukleinsyrer i en celle, fjernelse af beskadiget DNA og RNA.

Glem ikke om fænomenet blodpropper. Som en effektiv grad af beskyttelse, er processen styres af en række enzymer. Chief blandt dem er thrombin, som omdanner inaktivt protein fibrinogen til fibrin aktiv. Sin tråd skaber en slags netværk, der okkluderer karbeskadigelse site, for derved at forhindre for stort blodtab.

Enzymer anvendes til vinfremstilling, brygning, produktion af mange mejeriprodukter. For kan bruges alkohol fra glukose gær, dog for en vellykket forekomst af denne proces og udtrække nok af dem.

Interessante fakta om hvilke du ikke vidste

- Alle kroppens enzymer har en enorm masse - 5000 til 1.000.000 Da. Dette er på grund af tilstedeværelsen af protein i molekylet. Til sammenligning er den molekylvægt af glucose - 180 Ja, og kuldioxid - i alt 44 Ja.

- Til dato åbnet mere end 2000 enzymer, der findes i cellerne i forskellige organismer. De fleste af disse stoffer er stadig ikke fuldt forstået.

- Enzymaktivitet anvendes til opnåelse af effektive vaskepulvere. Her, enzymer samme funktion som i kroppen: de nedbryde organisk materiale, og denne egenskab er med til at bekæmpe pletter. Det anbefales at anvende en sådan detergent ved en temperatur på ikke over 50 grader, ellers kan den gå til denatureringsprocessen.

- Ifølge statistikker, 20% af mennesker verden over lider under manglen på en hvilken som helst af enzymerne.

- Om egenskaberne af enzymer kendt i lang tid, men kun i 1897, folk indså, at ikke gæren, og kan anvendes et ekstrakt fra deres celler til fermentering af sukker til alkohol.