Protein-enzym: rolle af egenskaberne, funktionen af proteinenzymer i kroppen

I alle levende celler er der et sæt af kemiske reaktioner. Enzymer (enzymer) - proteiner med specifikke og meget vigtige funktioner. De kaldes biokatalysatorer. Den vigtigste funktion af enzymer i kroppen er at fremskynde biokemiske reaktioner. Udgangsmaterialerne, der er katalyseret af et samspil mellem disse molekyler kaldes substrater og den endelige forbindelse - produkter.

I naturen, enzymer er proteiner arbejder kun i levende systemer. Men i moderne bioteknologi, klinisk diagnostik, farmaci og medicin, der bruges oprensede enzymer eller deres komplekser, samt yderligere komponenter, der er nødvendige for driften af systemet og datavisualisering til forskeren.

Den biologiske betydning og egenskaberne af enzymer

Uden disse molekyler levende organisme kunne ikke fungere. Alle livsprocesser arbejder harmonisk takket være enzymerne. Den vigtigste funktion af proteinenzymer i kroppen - regulering af metabolisme. Uden dem, kan det ikke være normale stofskifte. Regulering af aktiviteten af molekyler finder sted under indflydelse af aktivatorer (induktorer) eller inhibitorer. Kontrol fungerer ved forskellige niveauer af proteinsyntese. Han har også "arbejder" i forbindelse med færdige molekyle.

De vigtigste egenskaber af proteinenzymer - specificitet til et særligt substrat. Og dermed evnen til at katalysere den eneste eller mindre en række reaktioner. Typisk er disse processer er reversible. For udførelsen af begge funktioner ansvarlige ét enzym. Men det er ikke alt.

er afgørende rolle enzymer. Uden dem, ingen biokemiske reaktioner finder sted. Ved indvirkning af enzymer, reagenser er det muligt at overvinde aktiveringen barriere uden signifikant forbrug af energi. I kroppen, er der ingen mulighed for at opvarme temperaturen over 100 ° C, eller anvendelse af kemiske aggressive forbindelser som lab. Protein-enzym binder til substratet. I den bundne tilstand ændres, efterfulgt af frigivelse af sidstnævnte. Dette skyldes, at alle katalysatorerne anvendes i kemisk syntese.

Hvad organisationsniveauer af molekylet-enzymprotein?

Typisk har disse molekyler har en tertiær (kugle) eller kvaternær (flere sammenkoblede globuler) proteinstruktur. Første er de syntetiseres på en lineær måde. Og fold i den ønskede struktur. At sikre aktiviteten af biokatalysatoren kræver en vis struktur.

Enzymer samt andre proteiner ødelægges ved opvarmning, ekstreme pH-værdier, aggressive kemiske forbindelser.

Yderligere egenskaber af enzymer

Blandt disse funktioner er følgende komponenter:

1. Stereospecificitet - dannelsen af kun ét produkt.
2. Regioselektivitet - bryde kemisk binding eller gruppe modifikation ved kun én position.
3. Kemoselektivitet - katalyse kun én reaktion.

arbejder især

Niveauet af enzymspecificitet varierer. Dog helst enzym altid aktivt på et bestemt substrat eller gruppe af forbindelser med samme struktur. Ikke-proteinholdige katalysatorer udviser ikke denne egenskab. Specificitet målte bindingskonstant (mol / l), som kan være op til 10 ^-10 mol / l. Arbejde aktivt enzym hurtig. Et molekyle katalyserer de tusindvis-millioner af MIPS. Graden af fremskyndelse af biokemiske reaktioner signifikant (1000-100,000 gange) højere end de konventionelle katalysatorer.

Virkningen af enzymer er bygget på adskillige mekanismer. Den enkleste interaktion forekommer med et molekyle substrat, efterfulgt af dannelsen af produktet. Fleste enzymer kan binde 2-3 forskellige molekyler reagerer. For eksempel, overførsel af et atom eller en gruppe fra en forbindelse til en anden eller en dobbelt substitution på en "ping-pong". I disse reaktioner forbinder typisk ét substrat, og den anden funktionelle gruppe er forbundet med enzymet.

Studiet af enzymet virkningsmekanisme sker på en måde:

1. Bestemmelse mellemprodukter og slutprodukter.
2. Undersøgelser af strukturen og geometrien af de funktionelle grupper binder til substratet og giver en høj reaktionshastighed.
3. Mutationer i generne af enzymet og bestemmelse af ændringer i dets syntese og aktivitet.

Aktiv og bindingssted

Substratmolekyle meget mindre end proteinet er et enzym. Derfor bindingen skyldes et lille antal funktionelle grupper i biokatalysatoren. De danner det aktive sted, som består af et bestemt sæt af aminosyrer. I komplekse proteiner i strukturen af den prostetiske gruppe foreliggende proteinsk art, som også kan være en del af det aktive center.

Det bør afsætte en separat gruppe af enzymer. De har i molekylet indeholder coenzym permanent bindende molekyle og er fritaget for det. Fuldt dannet protein enzym kaldet holoenzym, og når et cofaktor - apoenzym. Som coenzymer ofte handle vitaminer, metaller, derivater af nitrogenholdige baser (NAD - nicotinamidadenindinucleotid, FAD - flavinadenindinukleotid, FMN - flavinmononukleotid).

Bindingssted tilvejebringer en specifik affinitet til substratet. På grund af det dannede en stabil substrat-enzym-kompleks. Klump struktur konstrueret således, at være på overfladen på nichen (slids eller udsparing) af en vis størrelse, som tilvejebringer bindingen af substratet. Denne zone er normalt placeret nær det aktive sted. For nogle enzymer, der er områder at forbinde med cofaktorer eller metalioner.

konklusion

Protein-enzym spiller en vigtig rolle i kroppen. Sådanne stoffer katalyserer kemiske reaktioner er ansvarlige for metabolismen - metabolisme. I enhver levende celle forekommer konstant hundredvis af biokemiske processer, der involverer reduktionsreaktioner, spaltning og syntesen af forbindelserne. Fortsat oxidation af stoffer med et stort frigivelse af energi. Hun til gengæld er brugt på dannelsen af kulhydrater, proteiner, fedtstoffer og deres komplekser. Spaltningsprodukterne er strukturelle elementer, der kræves til syntesen af organiske forbindelser.